[스크랩] 꿀벌 효소 (전문인들의 번역 수정을 바랍니다.)
The Bee Enzyme. Honeys Enzyme.
꿀벌의 효소 . 꿀의 효소
The bee enzyme is crucial in the making of honey by honey bees, and it is the bees' own magical and unique ingredient that is added to the nectar they gather from flowers. Honey is the food store of honey bees, and is a method of gathering and storing nectar so that they may continue to feed during cold winter weather, when there are fewer flowers on which to forage for nectar.
꿀벌 효소는 벌꿀의 결정에 매우 중요하고, 그들이 꽃에서 수집한 꿀에 추가됩니다. 꿀벌 '자신의 마법과 같은 독특한 성분입니다. 꿀은 꿀벌의 먹이로 벌집에 저장하고, 꽃이 피어 있을 때 모아서 벌집에 넣으며 그들은 추운 겨울 날씨에 계속 공급 할 수 있도록 꿀을 저장하는 방법입니다.
To explain the importance of the bee enzyme, let's take a quick look at the process of honey making by the bees.
The process of making honey begins when worker honey bees gather nectar from flowers. As the bee gathers nectar using its proboscis, nectar is passed along the oesophagus to the honey sac, which is a distension of the oesophagus – also known as the honey stomach.
꿀벌 효소의 중요성을 설명하기 위해, 이 벌꿀 결정의 과정에 대해 간략히 살펴 보겠습니다.
일벌은 꽃에서 꿀을 수집 할 때 꿀을 만드는 과정이 시작됩니다. 또한 꿀 위로 알려진 - 꿀벌의 혀를 사용하여 꿀을 모아서 꿀 식도의 팽창으로 꿀 주머니로 식도를 따라 전달됩니다.
It is in the honey stomach that the process of converting nectar into honey, begins.
In the honey stomach, the nectar is mixed with what is known as the bee enzyme called invertase, and it is this which starts to transform the raw nectar’s sucrose (a disaccharide – two sugars) into dextrose (glucose) and levulose (fructose) which are monossacharides (basic sugars). These sugars form the bulk of what is ‘honey’, although , there are also many minor complex sugars such as maltose and trisaccharides such as erlose.
그것은 꽃꿀이 꿀로 변환하는 과정이 시작되는 곳은 꿀벌의 위입니다.
뱃속에서 꽃꿀(넥타)은 꿀벌 효소로 알려진 인버타아제와 혼합되어, 그처음 꿀의 자당 (이당류 - 두 당을) 변환 시작입니다. 포도당 및 과당에 있는 기본 당분입니다. 또한 맥아당 등 erlose 등의 당류는 작고 많은 복잡한 당이 있지만 두 당(포도당과 과당)은 '꿀'의 그 대부분을 형성합니다..
The worker honey bees return to the bee hive or nest with a full honey stomach. The digested nectar and bee enzyme solution is then regurgitated from the mouths of the forager (worker) bees into the mouths of house bees.
일벌이 모은 꿀은 위에서 벌집 또는 둥지로 돌아갑니다. 소화 꿀과 꿀벌 효소 용액을 집일벌의 입에 맞춰 꿀을 모아온 일벌의 입에서 역류되었습니다. (꿀벌의 되새김질로 꿀벌효소가 섞여 꿀이 됩니다.)
The house bees reduce the moisture component of the mixture by ingesting and regurgitating it, then depositing it into the honeycomb cells.
집일벌들은 벌집꿀 셀로 더 넣은 다음 이를 섭취하여 다시 토해냄으로 혼합물의 수분 성분을 감소시킵니다.
After this, the bees fan the honey, to reduce the water content further. When the bees decide the honey is ready, it is ‘capped’. It is the capping of honey that is a signal to beekeepers, who will then take some of the honey stores.
그 후, 꿀벌들은 선풍으로 꿀의 수분 함량을 감소시킵니다. 밖일벌은 꿀이 준비 결정할 때도 밖으로 나갑니다. 그런 다음 꿀 덮개를 덮게 될 것이고 양봉신호로서 꿀 점포의 일부를 차지할 것입니다.
One of the interesting characteristics of honey, is that it contains its own natural preservatives. During the process of conversion into honey, a gluconic acid is also produced. The gluconic acid ensures the honey has a low pH, which prevents bacteria, organisms, fungi and mould from growing. In addition, hydrogen peroxide is also produced, which again has anti-bacterial properties.
벌꿀의 흥미로운 특징들 중 하나는, 그 자체의 천연 방부제를 포함한다는 것입니다. 벌꿀로 변환하는 과정에서, 글루콘산도 생성됩니다. 글루 콘산는 꿀 성장 박테리아, 미생물, 곰팡이와 곰팡이를 방지하는 낮은 pH를 가지고 보장합니다. 또한, 과산화수소는 다시 항균 특성을 가지고있게 제조됩니다.
1. Diastase
A diastase is any one of a group of enzymes which catalyses the breakdown of starch into maltose. Alpha amylase degrades starch to a mixture of the disaccharide maltose, the trisaccharide maltotriose, which contains three α (1-4)-linked glucose residues, and oligosaccharides known as dextrins that contain the α (1-6)-linked glucose branches.[1]
Diastase was the first enzyme discovered.[2] It was extracted from malt solution in 1833 by Anselme Payen and Jean-François Persoz, chemists at a French sugar factory.[3] The name "diastase" comes from the Greek word διάστασις (diastasis) (a parting, a separation) because, when beer mash is heated, the enzyme causes the starch in the barley seed to transform quickly into soluble sugars and hence the husk to separate from the rest of the seed.[4][5] Today, "diastase" refers to any α-, β-, or γ-amylase (all of them hydrolases) that can break down carbohydrates.[6]
The commonly used -ase suffix for naming enzymes was derived from the name diastase.[7]
When used as a pharmaceutical drug, diastase has the ATC code A09AA01.
Amylases can also be extracted from other sources including plants, saliva and milk.
디아스타제는 말토오스에 전분의 분해를 촉매하는 효소의 그룹 중 하나입니다. 알파 아밀라제 세 α (1-4) -linked 글루코스 잔기와 α (1-6) -linked 글루코스 분기를 포함 덱스트린 알려진 올리고당을 포함하는 이당류 토스, 트리 사카 라이드의 말 토트 리오스의 혼합물에 전분을 분해. 1]
디아 스타는 첫 번째 효소를 발견했습니다. [2] 그것은 인 Anselme Payen와 장 - 프랑수아 Persoz, 프랑스의 설탕 공장에서 화학자에 의해 1833 년 맥아 용액으로부터 추출 하였다. [3] 이름은 "디아 스타"는 헬라어 διάστασις (diastasis에서 온다 맥주 매쉬 가열되면 효소 따라서 수용성 당류 내로 신속 시드의 나머지로부터 분리하는 껍질을 변환 보리 종자 전분을 야기하기 때문에) (a 분리, 분리). [4] [5] 오늘날, 탄수화물을 분해 할 수있는 "디아스타아제"는 β- 임의 α- 지칭 또는 γ 아밀라아제 (이들 모두 가수 분해). [6]
이름 효소의 일반적으로 사용되는 -ase 접미사가 이름 디아 스타에서 유래되었다. [7]
제약 약물로 사용되는 경우, 디아 스타는 ATC 코드 A09AA01 있습니다.
아밀라제는 식물, 타액, 우유를 포함한 다른 소스에서 추출 할 수 있습니다.
2. Invertase
For industrial use, invertase is usually derived from yeast. It is also synthesized by bees which use it to make honey from nectar. Optimum temperature at which the rate of reaction is at its greatest is 60°C and an optimum pH of 4.5.[3] Typically, sugar is inverted with sulfuric acid.
2. 인버버타제
인버타제는 자당 (테이블 설탕)의 가수 분해 (분해)를 촉매하는 효소입니다. [1] [2] 버타에 대한 다른 이름은 EC 3.2.1.26, 자당, 포도당 크라 제, 베타 - 시간 - fructosidase, 베타 - fructosidase, invertin 포함 , 크라, maxinvert의 L 1000, 프럭 토실 버타, 알칼리 버타, 산 버타하고 체계적인 이름 : 베타 - fructofuranosidase. 과당 포도당 생성 된 혼합물을 반전 설탕 시럽 불린다. invertases 관련이 sucrases 있습니다. Invertases 및 sucrases은 포도당과 과당의 동일한 혼합물을 제공하는 자당을 가수 분해. sucrases는 O-C (포도당) 결합을 절단하는 반면 Invertases는 O-C (과당) 결합을 절단. [3]
산업용의 경우, 버타은 일반적으로 효모에서 파생됩니다. 또한 꿀 꿀 그것을 사용 꿀벌에 의해 합성된다. 최적 온도되는 반응 속도가 최대로 60 ° C 4.5의 최적 pH는이다. [3] 통상적으로, 설탕 황산으로 반전된다.
(설탕)[1][2]invertase을 대체 이름 EC3.2.1.26, saccharase, glucosucrase, beta-h-fructosidase, 포함시키 자당의 가수 분해(쇠약)catalyzes Invertase 효소이다.beta-fructosidase, 인베르틴, sucrase,maxinvert L1000fructosylinvertase, 알칼리성 invertase, 산성비 invertase,과 제도의 이름:beta-fructofuranosidase. 과당과 포도당의 결과 혼합물 전도된 설탕 시럽이라고 합니다. invertases 관련 있sucrases. Invertases과 sucrases는 포도당이나 과당 같은 혼합물을 줄 자당 hydrolyze. 반면 sucrases은 O-C(포도당)bond.[3]을 둘로 쪼개다 Invertases, O-C(과당)채권을 둘로 쪼개다.
산업 사용을 위해 invertase 보통 효모에서 유래되었다. 그것은 또한 꿀에서 꿀을 만들 때 사용한 벌들이에 의해 합성된다. 최적 온도 반응 속도의 그들의 최대에 또는 현장과 4.5.[3]의 최적 pH일반적으로 설탕 황산과 함께가 거꾸로 되어 있다.
Invertase
Invertase is the enzyme that hydrolyzes sucrose to fructose and glucose.
It is added to the nectar by the bee.
The resulting chemical reaction is a key step in the ripening os nectar to honey.
Invertase has been considered responsible for most of the chemical changes that take amount and is inactivated by heating.
인버타아제
인버버타제는 과당과 포도당으로 자당을 가수 분해하는 효소입니다.
그것은 꿀벌에 의해서 꿀에 추가됩니다.
그 결과 화학 반응 꿀에 숙성 운영 체제 꿀에 중요한 단계입니다.
인버버타제는 시간이 지나거나 가열에 의해 불 활성화되는 화학적 변화의 대부분에 대한 책임으로 간주되고있습니다.
3. Sucrase
Sucrase, also called Invertase, any member of a group of enzymes present in yeast and in the intestinal mucosa of animals that catalyze the hydrolysis of cane sugar, or sucrose, to the simple sugars glucose and fructose.
Granules of sucrase localize in the brush border (a chemical barrier through which food is absorbed) that coats the intestinal villi. If sucrase is absent from the body there is intolerance to sucrose, and other sugars (maltose or lactose) must be substituted for sucrose in the diet to provide adequate nutrition.
3. 슈크라제
또한 버타 크라 불리는, 효모에 존재하고 단당류 포도당과 과당으로, 자당 또는 크로스의 가수 분해를 촉매하는 동물의 장 점막의 효소 군의 구성원.
크라 과립은 코팅 장내 융모 브러시 테두리 (음식 흡수되는 화학 배리어)의 지역화. 크라 제 몸에서 존재하지 않는 경우가 자당에 대한 편견이고, 다른 당 (말토오스 또는 락토오스)은 적절한 영양을 제공하기 위해 다이어트에 설탕을 대체해야합니다.
4. saccharase
La saccharase ou sucrase est une enzyme qui scinde le saccharose en une molécule de fructose et une de glucose. Cette enzyme, secrétée par les cryptes de Lieberkühn, est présente dans la muqueuse intestinale.
Si la saccharase n'est pas présente dans l'intestin, on peut diagnostiquer une déficience en sucrase-isomaltase.
4. 사카라제
라 saccharase ou는 크라 추정 UNE 효소 간략히 scinde 르 사카 엔 UNE 분자 드 과당 등 UNE 드 포도당. Cette 효소, secrétée 파 레 cryptes 드 Lieberkühn, 동부 표준시 présente, 적합 라 muqueuse intestinale.시 라 saccharase n'est 싶어서 présente, 적합 난 intestin, peut diagnostiquer UNE déficience 엔 크라-isomaltase합니다.
5. glucose oxidase
The glucose oxidase enzyme (GOx) also known as notatin (EC number 1.1.3.4) is an oxido-reductase that catalyses the oxidation of glucose to hydrogen peroxide and D-glucono-δ-lactone. This enzyme is produced by certain species of fungi and insects and displays antibacterial activity when oxygen and glucose are present.[2]
Glucose oxidase is widely used for the determination of free glucose in body fluids (diagnostics), in vegetal raw material, and in the food industry. It also has many applications in biotechnologies, typically enzyme assays for biochemistry including biosensors in nanotechnologies.[3][4] It is often extracted from Aspergillus niger.
5. 글루코스 옥시다아제
같은 표기 (EC 1.1.3.4 참조)로 알려진 글루코스 옥시 다제 효소 (GOX)을 과산화수소 및 D-δ 글루 코노 락톤 포도당의 산화를 촉매하는 옥시도 - 환원 효소입니다. 이 효소는 산소와 포도당이 존재하는 곰팡이와 곤충 및 디스플레이 항균 활성을 특정 종에 의해 생성된다. [2]
글루코스 산화 효소 포도당 산화 효소에 의해 촉매 된 반응은 널리 식물성 원료의 체액 (진단) 무료 포도당 측정을 위해 사용되며, 식품 산업입니다. 또한 생명 공학의 많은 응용 프로그램을 가지고, 일반적으로 나노 기술의 바이오 센서를 포함한 생화학에 대한 분석을 효소. [3] [4] 그것은 종종 아스 페르 길 루스 니제르로부터 추출된다.
6. Catalase
Catalase is a common enzyme found in nearly all living organisms exposed to oxygen (such as bacteria, plants, and animals). It catalyzes the decomposition of hydrogen peroxide to water and oxygen.[1] It is a very important enzyme in protecting the cell from oxidative damage by reactive oxygen species (ROS). Likewise, catalase has one of the highest turnover numbers of all enzymes; one catalase molecule can convert approximately 5 million molecules[2] of hydrogen peroxide to water and oxygen each minute.[3]
Catalase is a tetramer of four polypeptide chains, each over 500 amino acids long.[4] It contains four porphyrin heme (iron) groups that allow the enzyme to react with the hydrogen peroxide. The optimum pH for human catalase is approximately 7,[5] and has a fairly broad maximum (the rate of reaction does not change appreciably at pHs between 6.8 and 7.5).[6] The pH optimum for other catalases varies between 4 and 11 depending on the species.[7] The optimum temperature also varies by species.[8]
6. 카탈라제
카탈라제는 산소 (박테리아, 식물, 동물 등)에 노출 된 거의 모든 살아있는 유기체에서 발견되는 일반적인 효소이다. 그것은 물, 산소, 과산화수소의 분해를 촉매한다. [1] 활성 산소 종 (ROS)에 의해 산화 적 손상으로부터 세포를 보호하는 데 매우 중요한 효소이다. 마찬가지로, 카탈라아제 모든 효소의 최고 정점 번호 중 하나를 갖고; 하나 카탈라아제 분자는 약 500 만 분자 [2] 과산화수소를 물과 산소를 분당로 변환 할 수있다. [3]
카탈라제는 각각 500 개 아미노산, 네 개의 폴리펩티드 사슬의 사량 체이다. [4] 또한 효소는 과산화수소와 반응 할 수 있도록 네 포르피린 헴 (철)기를 포함한다. 인간의 카탈라아제의 최적 pH가 약 7, [5]와 상당히 넓은 최대 (반응 속도는 6.8과 7.5 사이의 pH 값에 상당히 변경되지 않음)하고있다. [6] 다른 카탈라제의 pH를 최적의 4과 11 사이에서 변화 종에 따라서. [7] 최적의 온도도 종에 따라 다릅니다. [8]
7. Acid phosphatase
Acid phosphatase (EC 3.1.3.2, acid phosphomonoesterase, phosphomonoesterase, glycerophosphatase, acid monophosphatase, acid phosphohydrolase, acid phosphomonoester hydrolase, uteroferrin, acid nucleoside diphosphate phosphatase, orthophosphoric-monoester phosphohydrolase (acid optimum)) is a phosphatase, a type of enzyme, used to free attached phosphoryl groups from other molecules during digestion. It can be further classified as a phosphomonoesterase. Acid phosphatase is stored in lysosomes and functions when these fuse with endosomes, which are acidified while they function; therefore, it has an acid pH optimum.[1] This enzyme is present in many animal and plant species.[2]
Different forms of acid phosphatase are found in different organs, and their serum levels are used to evaluate the success of the surgical treatment of prostate cancer.[1] In the past, they were also used to diagnose this type of cancer.
Acid phosphatase catalyzes the following reaction at an optimal acidic pH (below 7):
- Orthophosphoric monoester + H2O → alcohol + H3PO4
Phosphatase enzymes are also used by soil microorganisms to access organically bound phosphate nutrients. An assay on the rates of activity of these enzymes may be used to ascertain biological demand for phosphates in the soil.
Some plant roots, especially cluster roots, exude carboxylates that perform acid phosphatase activity, helping to mobilise phosphorus in nutrient-deficient soils.
Certain bacteria like Nocardia, can degrade this enzyme and utilize it as a carbon source.
7. 산 포스파타아제
산 포스 파타 아제 (EC 3.1.3.2, 산성 phosphomonoesterase, phosphomonoesterase, 글리세 산 monophosphatase, 산 phosphohydrolase 산 phosphomonoester 가수 분해 효소, uteroferrin 산 뉴 클레오 사이드 인산 인산, 오르토 - 모노 에스테르 phosphohydrolase (산 최적의))는, 효소의 한 종류 포스파타제이다 소화하는 동안 다른 분자의 부착 포스 그룹을 확보하는 데 사용됩니다. 그것은 또한 phosphomonoesterase로 분류 될 수있다. 산 포스 파타 아제는 리소좀과 기능에 저장되어있는 경우가 작동하는 동안 산성화되어 엔도 좀, 이러한 퓨즈; 따라서, 산성의 pH 최적 조건을 갖는다. [1] 효소 많은 동식물에 존재한다. [2]
산성 포스파타제의 다른 형태는 상이한 기관에서 발견되며, 그 혈청 농도는 전립선 암의 수술 치료의 성공 여부를 평가하기 위해 사용된다. [1] 과거에, 그들은 또한 이런 종류의 암을 진단하기 위해 사용되었다.
left.Acid 포스에서 빨간색으로 산 포스 파타 아제를 보여주는 혈액 검사에 대한 참조 범위는, (7 아래) 최적의 산성 pH에서 다음과 같은 반응을 촉매 :
오르토 모노 에스테르 + H2O → 알코올 + H3PO4
포스 파타 아제 효소는 또한 유기적으로 결합 된 인산 영양소를 액세스하기 위해 토양 미생물에 의해 사용됩니다. 이들 효소의 활성의 등급에 분석은 토양 포스페이트 생물학적 요구를 확인하는 데 사용될 수있다.
일부 식물 뿌리, 특히 클러스터 뿌리, 영양 결핍 토양 인을 동원하는 데 도움이 산 포스 파타 아제 활성을 수행 카르 복실 레이트를 발산.
노 카르 디아 같은 특정 세균이 효소 분해 및 탄소원으로 이용할 수있다.
8. Protease
The structure of a protease (TEV protease) complexed with its peptide substrate in black with catalytic residues in red. (PDB: 1LVB)A protease (also called a peptidase or proteinase) is any enzyme that performs proteolysis, that is, begins protein catabolism by hydrolysis of the peptide bonds that link amino acids together in a polypeptide chain. Proteases have evolved multiple times, and different classes of protease can perform the same reaction by completely different catalytic mechanisms. Proteases can be found in animals, plants, bacteria, archaea and viruses.
8. 프로테아제
빨간색 촉매 잔류 물과 검은 색의 펩타이드 기질과 복합 단백질 분해 효소 (TEV 단백질 분해 효소)의 구조. (PDB : 1LVB) (도 펩 또는 테 불림) 프로테아제 단백질 분해를 수행하는 효소, 즉, 폴리펩티드 사슬로 함께 아미노산을 연결하는 펩타이드 결합을 가수 분해하여 단백질 이화 작용이 시작된다. 프로테아제는 여러번 진화 및 단백질 분해 효소의 상이한 클래스는 완전히 다른 촉매 메커니즘에 의해 동일한 반응을 수행 할 수있다. 프로테아제는 동물, 식물, 박테리아, 고세균 및 바이러스에서 찾을 수 있습니다.
9. Esterase
An esterase is a hydrolase enzyme that splits esters into an acid and an alcohol in a chemical reaction with water called hydrolysis.
A wide range of different esterases exist that differ in their substrate specificity, their protein structure, and their biological function.
9. 에스테라제
에스테라제는 산 및 물이라는 가수 분해와 화학 반응의 알코올로 에스테르 분할하는 가수 분해 효소입니다.
다른 에스테라 광범위한 그들의 기질 특이성, 이들 단백질의 구조, 그들의 생물학적 기능에 차이가 있는 것.
10. β-glucosidase
β-glucosidase catalyzes the hydrolysis of the glycosidic bonds to terminal non-reducing residues in beta-D-glucosides and oligosaccharides, with release of glucose.[2]
Cellulose is a polymer composed of beta-1,4-linked glucosyl residues. Cellulases (endoglucanases), cellobiosidases (exoglucanases), and beta-glucosidases are required by organisms (some fungi, bacteria) that can consume it. These enzymes are powerful tools for degradation of plant cell walls by pathogens and other organisms consuming plant biomass.
10. 베타 -글루코시다제
베타 - 글루코시다는 포도당의 출시와 함께, 베타 - 디 - 글루코 시드와 올리고당 터미널 비 환원성 잔기의 글리코 시드 결합의 가수 분해를 촉매합니다. [2]
셀룰로오스 베타 -1,4- 결합 글루코 실 잔기로 구성된 중합체입니다. 셀룰라아제 (endoglucanases), cellobiosidase (exoglucanase), 및 베타 - 글루코은 생물을 소비 할 수 있습니다 (일부 곰팡이, 세균)가 필요합니다. 이 효소는 식물 바이오 매스를 소비하는 병원균과 다른 생물에 의한 식물 세포벽의 분해를위한 강력한 도구입니다.
출처 :
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